Bonner Forscher konnten ein weiteres Element im Netzwerk des Insulin-Signalweges identifizieren: Die Cytohesine könnten ein neuer Ansatzpunkt für die Diabetes-Behandlung werden.
Wenn man etwas isst und der Blutzuckerspiegel im Körper steigt, schüttet die Bauchspeicheldrüse Insulin aus. Die Zucker-Moleküle werden daraufhin in der Leber und den Muskeln von den Zellen aufgenommen und können in Form langer Glykogen-Ketten gespeichert werden.
Die ersten Schritte im Zuckerabbau bestehen darin, dass Insulin an den in der Zellmembran sitzenden Insulin-Rezeptor (IR) bindet und dieser verschiedene als Insulin-Rezeptor-Substrate (IRS) bezeichnete Proteine phosphoryliert. Danach wird über eine Kette mehrerer hintereinander geschalteter Enzyme unter anderem die Glykogensynthase aktiviert.
Forscher rund um Michael Famulok haben nun herausgefunden, dass schon der Anfang der Signalübertragung komplizierter ist, als bisher gedacht: Weil nämlich zusätzlich noch Proteine aus der Klasse der Cytohesine beteiligt sind. Diese erhöhen die Effizienz der IRS-Phosphorylierung und damit der Signalübertragung beträchtlich.
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